Polski naukowiec rozpracował enzym duży w rywalizacji z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z systemem rozpracował enzym, którego pomaganie może być ważne dla walki z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego zrobili klucz – mówi naukowiec.
– Od paru lat współpracujemy z rodziną prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor miał szeroki nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z badań tychże potrafią właśnie posiadać też chemicy, a nawet firmy do dzieła testów diagnostycznych, które pozwalałyby szybciej ustalić, czy człowiek jest koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z wszystkiego świata
– Stanowi to dzisiaj to najistotniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o jakim tajemniczo mówią firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – tak o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w dziale nauk chemicznych oraz o produktach.
Realizowane przez badaczy z Wrocławia badania stoją się też bazą dla poszukiwań środka na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, które są w obecnym wirusie. – To pozwala mu pozostanie. Zahamowanie wykonywania tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby życie tego enzymu (hamowałby jego pracę – red.), to praktycznie zabijamy koronawirusa. To naturalnie z ówczesnej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego sposób – porównuje naukowiec. Jak działa, enzym tenże był popularny, a były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – I my znaleźliśmy jeden klucz, który dostosowuje do tego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze wzięli ten kluczowy dla koronawirusa enzym – i wcale wiedzieli, że jest taki ważny. – Od paru lat współpracujemy z rodziną prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem spośród nim funkcję podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio publikację o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał szeroki nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS dodatkowo jej doskonałego inhibitora. Parę lat później na resztę tego zjawiska w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na starcie lutego bieżącego roku, gdy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. Wtedy zaczęliśmy ją znacznie dobrze badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 jest niezwykle zbliżona do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą wykonywałeś prof. Hilgenfeld.
Naukowcy wydali się zyskami z pełnym światem
Jak uczy, stanowi ostatnie enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w perspektyw P1”). – U ludzi praktycznie nie ma takich enzymów – zapewnia badacz. Dlatego również można się spodziewać, że skoro powstaną leki idące w niniejszy enzym, to będą one niszczyć wirusowi, jednak już nie człowiekowi. Natomiast toż świadczy, że będą niemal toksyczne.
Publikacja (z efektami z doświadczeń) zespołu prof. Drąga jest ponad w trakcie recenzowania, lecz jego skład już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z wszystkiego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint książki jest otwarty online. – Toż jest prezent z mojego laboratorium dla każdych zainteresowanych – zaznacza naukowiec. I zwiększa, że w chwila dni po pracy zainteresowanych nie brakuje. Z badaniami i ofertami współpracy przedstawiają się światy z pozostałych strony świata.
– To, co już opublikowaliśmy – to jedyna spośród najaktualniejszych informacji, które można być o tym enzymie. Wtedy jego cała preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te prowadzą, z którymi aminokwasami enzym może się stosować w głównych rolach. – Możemy stwierdzić, czy obecne są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy także stworzyć mapę najważniejszego mieszkania tego enzymu i przystosowywać do niego nawet leki, które już znajdują się na rynku – mówi naukowiec.
Dodaje, że z badań tychże potrafią właśnie posiadać też chemicy lub firmy, aby budować nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, a nawet firmy do dzieła testów diagnostycznych, które pozwalałyby szybciej ustalić, czy człowiek jest koronawirusa.
– Teraz na celowniku mamy inne białka spośród obecnego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo pracy jest zapewnij niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli zrobić swoje doświadczenia tak już dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Wypracowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala planować i brać bardzo aktywne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką skalę aminokwasów (które nie siedzą w krwi), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Że ona przyznawać do wymyślania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te uznany został właśnie w 2019 r. Nagrodą Fundacji na rzecz Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg
